Struktur der Genomhülle des Ebola-Virus entschlüsselt

Bei dem Ebola-Virus handelt sich um einen fadenförmigen, manchmal auch u-förmig gebogenen Erreger, dessen Erbinformation in Form von RNA vorliegt. © tagota / 123rf.com

Erstmals gelang es einem Forscher-Team mit Hilfe kombinierter Kristallstrukturstudien und Elektronenmikroskopie die Proteinhülle des Genoms intakter Ebola-Viren in hoher Auflösung darzustellen. Ein großer Schritt zum genaueren Verständnis seines Vermehrungsverhaltens in den Wirtszellen während einer Infektion.

Das Ebola-Virus macht als Auslöser eines schweren hämorrhagischen Fiebers, dem Ebola-Fieber, immer wieder Schlagzeilen. Zuletzt war es zwischen 2014 und 2016 für den Tod von etwa 11 300 Menschen in Westafrika verantwortlich. Es handelt sich um einen fadenförmigen, manchmal auch u-förmig gebogenen Erreger, dessen Erbinformation in Form von RNA vorliegt. Er gehört zur gleichen Familie wie der Marburg-Virus und ähnelt daher auch stark seinem Aufbau und Replikationszyklus. Da die Wirtszellen, die der Virus zur Vermehrung benötigt, Enzyme enthalten, die fremde RNA abbauen, muss der Erreger seine Erbinformation schützen. Bereits bekannt war, dass dies durch eine Proteinhülle, den sogenannten Nukleokapsid, geschieht, ihr genauer Aufbau war aber bisher noch nicht genau aufgeklärt. Der Gewinn der Strukturaufklärung liegt in der Identifizierung eines möglichen Targets zur Behandlung oder Verhütung des Ebola-Virus. Je genauer man schließlich den Feind kennt, umso besser kann man ihn ausschalten.

Durch kombinierte Methoden der Proteinstrukturanalyse konnte das Team aus Heidelberg, Marburg und Kyoto die einzelnen Proteine identifizieren und somit erstmalig die Struktur des Nukleokapsids von Ebola-Viren rekonstruieren. Bisher ging man von einem eingeschlossenen Genom aus, wobei sich verschiedene Proteine schützend um die wichtigen Informationen legen. Die Daten zeigen jedoch eine Art Klammer, die sich an einem wendelförmigen Ausleger befindet, die das RNA-Molekül umfasst und festklemmt. Dem verlängerten „Wendel“ wird außerdem noch eine zusätzliche Bedeutung beigemessen: Er soll sich von einer offenen, gelösten zu einer langen, geschlossenen, zusammengelagerten Form transformieren können. Dadurch bilde er eine mechanistische Verbindung zwischen der Zusammenlagerung der Nukleoproteinen und dem Einschluss der RNA, erläutern die Forscher ihr Modell.

Professor Dr. Stephan Becker, Vorsitzender der beteiligten Arbeitsgruppe Heidelberg, leitet das Institut für Virologie der Philipps-Universität in Marburg. Das Institut gehört zu den Einrichtungen mit den höchsten Sicherheitsstandards für Labore in Europa. Somit bietet es für Studien an lebensgefährlichen Erregern wie Ebola- und Marburg-Virus die besten Voraussetzungen.

Farina Haase, Volontärin

Quelle: Informationsdienst Wissenschaft

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